Während die korrekte Funktion vieler Proteine von ihrer dreidimensionalen Struktur abhängt, scheinen einige zufällige Formen anzunehmen. Für eines von ihnen hat ein Forscherteam der Ruhr-Universität Bochum (RUB) gezeigt, dass die vermeintliche Unordnung gar keine ist: Das Protein HMGA1a nimmt dynamische, kompaktere Strukturen an, die von seiner Phosphorylierung abhängen. Eine Fehlfunktion von HMGA1a kann zu Krebserkrankungen führen. Die Forscher um Prof. Dr. Raphael Stoll erwarten daher, dass ihre Ergebnisse eine Grundlage für künftige therapeutische Strategien gegen Krebserkrankungen darstellen, die durch HMGA1a verursacht werden.
Quelle: IDW Informatinsdienst Wissenschaft
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